蚕丝蛋白的动力学是蜘蛛丝作为生物材料的出色稳定性的关键

蜘蛛丝由纤维形成的蛋白质组成，由蜘蛛储存在专门的腺体中。例如，当蜘蛛需要丝绸时，它会通过一条长导管挤出丝蛋白，使它们受到特殊的机械和化学作用，然后组装形成丝。与所有蛋白质一样，蜘蛛丝蛋白质由20个基本组成部分(称为氨基酸)组成。这些氨基酸的数量和序列决定了各个蛋白质的特性。例如，如果疏水氨基酸例如亮氨酸位于蛋白质的中心，则结果是相当大的结构稳定性。因此，您可能会期望超强的蜘蛛丝含有大量亮氨酸。然而，令美因茨和维尔茨堡大学的科学家感到非常惊讶的是，

蛋氨酸侧链已知是高度柔性的。“正是这种丰富的蛋氨酸在蜘蛛丝蛋白，使我们采取在其动态仔细一看，”约翰内斯·古腾堡大学美因茨的乌特Hellmich教授(JGU)说。“我们与维尔茨堡朱利叶斯-马克西米利安斯大学(HMU)的汉尼斯·诺伊维尔(Hannes Neuweiler)博士的团队合作，使我们能够使用最先进的生物物理研究工具。”

维尔茨堡小组系统地取代了蜘蛛丝蛋白中的氨基酸蛋氨酸与亮氨酸比较，并借助光诱导电子转移荧光相关光谱法(PET-FCS)比较了所得蛋白质变体的折叠，稳定性和动力学。Hannes Neuweiler博士在这项技术的开发中发挥了重要作用，他的实验室在利用它研究生物系统方面处于世界领先地位。然后，Ute Hellmich教授的团队使用高分辨率核磁共振(NMR)光谱研究了这两种蛋白质变体的结构和动力学。赫尔米奇强调说：“我们在法兰克福歌德大学生物分子磁共振中心进行NMR测量，这是我们在莱茵大学-莱茵大学网络中合作产生潜力的另一个例子。”

蜘蛛丝蛋白中的蛋氨酸构件提供了灵活性

结合PET-FCS和NMR光谱，两个研究小组得出了出乎意料的结论，蜘蛛丝蛋白中的蛋氨酸增加了蛋白质结构的灵活性，而这种灵活性正是使蜘蛛丝中的各个蛋白紧密相互作用的原因。“我们发现用亮氨酸取代蛋氨酸对蜘蛛丝蛋白结构没有影响。实际上，两种蛋白看起来完全相同。但是，同时，含有天然蛋氨酸的蛋白与其他蜘蛛丝蛋白的结合力更强。我们在实验室中合成的含亮氨酸的蛋白质在很大程度上失去了建立这种稳定联系的能力，” Belledikt Goretzki指出，他是Hellmich团队的博士候选人，也是《自然通讯》上发表的两项研究的主要作者之一。真是令人惊讶，因为这表明，决定其功能的不仅是蛋白质的形状，而且在很大程度上还决定了它的柔韧性。”

“蛋氨酸不仅使蛋白质更具活力，还改善了其功能性。实际上，它使两种蛋白质能够特异性地相互连接，即使它们具有相同的结构，否则这是不可能的，”博士Julia Heiby澄清说。该研究的另一位主要作者是Neuweiler小组的候选人。

“形式跟随功能”是结构生物学的经验法则。换句话说，通常可以从蛋白质的三维结构中推断出蛋白质的功能。位于美因茨的生物化学家Ute Hellmich教授补充说：“自然界还可以通过精确地调节其动力学来影响蛋白质的功能，这一点令人印象深刻。

基于这些发现，现在有可能选择性地修饰蜘蛛丝蛋白的特性，例如，合成新型的高度稳定的生物材料。此外，这两个小组还希望就蛋白质动力学与其生物学功能的相关性提供一般见解。赫尔米奇总结说：“蛋白质动力学在生活的各个方面都很重要。” “对于蜘蛛和人类来说都是如此。”